¿Qué es la enfermedad de las vacas locas?

Veamos un poco de historia acerca de la comúnmente conocida como enfermedad de las vacas locas (encefalopatía espongiforme bovina).

En el año 1986, se descubrió en el Reino Unido una enfermedad neurológica que afectaba a las vacas. En un principio no se supo cuál era la causa, pero tiempo después se observó al microscopio una muestra cerebral de un herbívoro fallecido, y se pudo comprobar la existencia de espongiosis cerebral, tal y como ocurría en el scrapie de las ovejas.

La principal hipótesis sobre el agente causante residía en las modificaciones que se habían realizado en los piensos, compuestos a base de despojos de otros rumiantes. Y la realidad es que ahí estaba la causa, en unos agentes aún más pequeños y sencillos que los virus: unas partículas proteicas llamadas priones.

El descubrimiento de éstos fue algo asombroso para los científicos: tenían antes sus ojos a las primeras estructuras capaces de replicarse sin material genético. Pero antes de explicar cómo funcionan estos pequeñajos, quiero enseñaros la cronología del descubrimiento de las encefalopatías espongiformes transmisibles (TSE), entre ellas, la encefalopatía espongiforme bovina o enfermedad de las vacas locas.

1957: el descubrimiento del Kuru. Historia de las vacas locas.

Se descubrió en 1957, una tribu de Nueva Guinea una enfermedad rara que generaba pérdida de coordinación, temblores y demencia. Se transmitía a través de los ritos caníbales de la tribu, por lo que en el momento que cesaron se logró erradicar su transmisión.

Años más tarde se confirmó la semejanza de esta patología a una enfermedad neurodegenerativa descrita en Alemania en torno a los años 20 llamada Creutzfeld-Jakob (CJ). Se trata de enfermedades muy poco comunes, la de mayor incidencia representa 1/1.000.000 por año. Pasando a los animales, el caso más frecuente era el scrapie de las ovejas, con síntomas como los anteriormente descritos, además de un prurito tan intenso que en ocasiones los animales llegaban a arrancarse la piel.

No fue hasta 1986 cuando se descubrió el primer caso en un rumiante en el Reino Unido, y desde ese momento la historia la conocemos casi todos: la encefalopatía espongiforme bovina (BSE) se transmitía a los humanos al ingerir ciertas partes de los rumiantes afectados (las partes llamadas MER), provocando una variante de la enfermedad de CJ que causó numerosas muertes en todo el mundo, principalmente en el Reino Unido.

¿Qué son los priones?

Como ya hemos expuesto al inicio, los priones son agentes patogénicos compuestos de partículas proteicas alteradas. La proteína priónica se encuentra de manera natural en muchas células, recibiendo el nombre de PrPs. Debido a una alteración en su estructura secundaria, se puede convertir en patogénica, pasando a ser PrPsc. Estas alteraciones van a provocar cambios en las estructuras terciaria y cuaternaria, así como en su expresión.

Cuando se comenzaron a estudiar estos agentes, se pudo comprobar que se trataba de una glicoproteína de unos 30 kD modificada en procesos post-traduccionales. El gen que codifica la proteína PrPc se encuentra en el cromosoma 20, siendo autosómico dominante. La alteración del plegamiento genera dos cambios fundamentales: resistencia a las proteasas e insolubilidad, lo que facilita la acumulación de estas proteínas.

Los depósitos de PrPsc en el cerebro son los causantes de la enfermedad, ya que provocan perdida de células, astrocitosis, vacuolización y en algunos casos, hasta la muerte.

Uno de los factores que ha permitido confirmar a los priones como agentes causantes es la ausencia de los mismos en el tejido nervioso de la gente sana. Pero el verdadero problema es la falta de información sobre cómo actúan a nivel del tejido nervioso o cómo se transportan. Sólo se sabe que en torno a un 10% de las encefalopatías espongiformes son hereditarias, el resto son adquiridas. Este dato sugiere que existe más de una vía de transmisión.

Encefalopatías espongiformes.¿Qué sabemos de ellas?

Cuando hablamos de estas enfermedades neurodegenerativas, debemos entender que afectan no solo a seres humanos, sino también a los animales. Las encefalopatías espongiformes transmisibles (EET) se descubrieron hace 100 años, pero se conoce muy poco de ellas. De hecho, no se sabe cuál es el mecanismo ni el tipo de transmisión que siguen. La principal hipótesis siempre han sido los priones, pero científicos de la Universidad de Yale descubrieron la presencia de retrovirus en algunos casos de EET.

La enfermedad de las vacas locas (BSE) cursa en estos animales de manera muy parecida al scrapie, con pequeñas variaciones como la vacuolización intracelular, la perdida de neuronas o la formación de placas amiloides. Además, estudios experimentales arrojaban exactamente los mismos patrones de vacuolización que los casos naturales, lo que sugiere que solamente un tipo de prion produce esta patología.

En resumen, si existe un tipo de prion distinto para cada especie, ¿cómo es posible que ocurran contagios cruzados de vacas a humanos?

Transmisión de la BSE a los humanos

Ahora llegamos al último eslabón de esta cadena: el ser humano. Detectar esta encefalopatía no es sencillo, ya que, aunque aparentemente se trata de una modificación de Creutzfeldt-Jakob, las diferencias con éste son notables (el nombre que recibió esta nueva enfermedad fue variante de Creutzfeldt-Jakob, lo cual confundía incluso más).

Aparece en torno a los 26 años, con una evolución muy lenta y unos primeros síntomas psiquiátricos. Pasado el periodo de incubación (hasta 2 años) desde los primeros síntomas, empiezan a ser visibles los efectos sobre el cerebro: pérdida de equilibrio, demencia, y al final del proceso, la muerte.

Se sabe que los priones que afectan a las diferentes especies de mamíferos son distintos, y que la secuencia de aminoácidos de la proteína PrP humana se diferencia en más de 30 posiciones de la bovina y la ovina. Sin embargo, entre estos dos últimos las semejanzas son altas, lo que explica la transmisión del scrapie a algunas vacas.

Entonces, ¿cómo es posible que se transmitiera el BSE a los humanos?

Aunque la composición química de los priones que infectan a ambas especies es distinta, existen ciertas regiones de ambos priones que son semejantes y constituyen zonas esenciales para la infección. Esto explicaría cómo se produce la infección de una especie a otra.

Por último, antes de concluir este post, me gustaría también comentar que las pruebas analíticas para detectar la patología son inmunológicas: ELISA, Western Blot o pruebas inmunohistoquímicas.

Conclusión

Durante estos últimos años, los priones han pasado de completos desconocidos a ser estudiados a fondo. Hoy en día conocemos muy poco acerca de ellos, sin embargo, su estructura nos muestra algo importante «en la sencillez está la efectividad«.

Algo tan “básico” como una proteína modificada es capaz de alterar el sistema nervioso de un animal hasta llegar a provocar su muerte, lo que debería plantearnos un futuro de investigación y desarrollo.

Referencias

  1. Torrades S. La enfermedad de las vacas locas. Offarm. 2001;.
  2. Sakudo A, Ano Y, Onodera T. Fundamentals of prions and their inactivation (Review). International Journal of Molecular Medicine. 2011;27:483-489.
  3. Prion [Internet]. Es.wikipedia.org. 2020 [cited 16 April 2020]. Available from: https://es.wikipedia.org/wiki/Prion
  4. Rubio González T, Verdecia Jarque M. Enfermedades priónicas. Medisan. 2009;13.
  5. Bovine Spongiform Encephalopathy [Internet]. Cfsph.iastate.edu. 2016 [cited 16 April 2020].
nv-author-image

Adrián Díaz Caselles

Hola a todos, me llamo Adrián y soy técnico de laboratorio. Actualmente estoy trabajando en un proyecto de investigación, y en mis ratos libres, soy un amante de la divulgación y el emprendimiento. Espero que con mis pequeñas aportaciones, ¡disfrutéis de la ciencia tanto como yo lo hago!

Deja una respuesta

Tu dirección de correo electrónico no será publicada. Los campos obligatorios están marcados con *